Холины являются гидрофобными интегральными мембранными белками

Холины являются гидрофобными интегральными мембранными белками, они повышают проницаемость цитоплазматической мембраны и открывают эндолизи — нам доступ к пептидогликану. В зависимости от первичной структуры их подразделяют на класс I (белки с тремя трансмембранными спиралями, состоящие из >95 аминокислот) и класс II (белки с двумя трансмембранными спиралями, состоящие из 65- 95 аминокислот). Интересно, что гены эндолизинов у бактериофагов и их хозяев очень схожи и, возможно, переносятся горизонтально. Бактериофаги грамположительных бактерий, как правило, кодируют эндолизины с двумя доменами — N-концевым (с энзиматической активностью) и С-концевым (для связывания с пептидогликаном).

В систему лизиса клетки-хозяина дополнительно входят регуляторные белки, которые активизируют или, наоборот, ингибируют активность холинов. Ингибиторы холина часто (но не всегда) отличаются от самого холина лишь несколькими аминокислотными остатками на N-конце и транскрибируются с того же гена, используя альтернативные старт-кодоны. Комплекс холина с ингибитором не может интегрироваться в цитоплазматическую мембрану. Ингибиторный анализ показал, что момент лизиса определяется энергетическим статусом цитоплазматической мембраны. При инфицировании вирулентными штаммами фагов из семейств Leviviridae И Microviridae лизис клетки осуществляется Амуринами (англ, amurin; от греч. а — без и лат. murus — стенка; Фермент, удаляющий клеточную стенку), которые блокируют отдельные стадии биосинтеза пептидогликана. При таком сценарии лизиса хозяин сохраняет жизнеспособность до заключительных этапов инфекции.