Внутренний липопротеиновый капсид

Внутренний липопротеиновый капсид толщиной 5-6 нм представляет собой двухслойную мембрану, содержащую 56% фосфатидилэтаноламина и 37% фосфати — дилглицерола. Представители данного семейства не имеют хвостового отростка; при адсорбции и проникновении сферическая мембрана их внутреннего капсида преобразуется в тубулярную структуру. Геном тективирусов (14,7-15,7 тыс. п. н.) представлен линейной суперспирализо — ванной dsflHK, с обоими 5′-концами которой связаны молекулы терминального белка. Характерной для ДНК-содержащих бактериофагов мозаичности геномов у представителей данного семейства не наблюдается. Хозяевами тективирусов служат грамотрицательные протеобактерии и грампо — ложительные представители рода Bacillus. Тективирусы грамотрицательных бактерий (в частности, фаг PRD1) вызывают преимущественно литическую инфекцию. Напротив, тективирусы грамположительных бактерий (например, умеренный фаг Ваш35 В. thuringiensis) способны реплицироваться как плазмиды, т. е. они осуществляют псевдолизогенную инфекцию. Разнообразие нуклеотидных последовательностей у умеренных тективирусов выше, чем у литических. Типовой вид семейства Tectiviridae, фаг PRD1, инфицирует широкий круг грамотрицательных бактерий, содержащих конъюгативные плазмиды Р-, N — или W-группы совместимости. Со стороны вируса в адсорбции участвуют пепломеры; молекулярная природа рецептора, кодируемого плазмидой, неизвестна. Предполагается, что такую роль играет «адгезионный» белок в составе связки Байера.

Проникновение бактериофага обеспечивается трансгликозилазной активностью структурного белка Р7, а также способностью внутреннего липидного слоя капсида (рис. 44) выворачиваться наизнанку, формируя пору в цитоплазматической мембране. Воспроизведение фага PRD1 начинается с того, что бактериальная РНК — полимераза транскрибирует гены ранних белков, участвующих в репликации, а также выполняющих регуляторную функцию. При репликации фага PRD1 происходит белковое праймиро — вание. Терминальный белок ТР (28 кДа) вступает во взаимодействие с вирусной ДНК-полимеразой; затем этот комплекс взаимодействует с обоими З’-концами матрицы.